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能夠?qū)⒕酆塑账徭湹牧姿岫ユI切斷的酶，稱為核酸酶。核酸酶屬于水解酶，作用于磷酸二酯鍵的P-O 位置。 [1] 

核酸酶是在核酸分解的*步中，作用于水解核苷酸之間的磷酸二酯鍵的一種核酸。在高等動植物中都有作用于磷酸二酯鍵的。 [2] 

不同來源的核酸酶，其專一性、作用方式都有所不同。有些核酸酶只能作用于RNA，稱為核糖核酸酶（RNase），有些核酸酶只能作用于DNA，稱為脫氧核糖核酸酶（DNase），有些核酸酶專一性較低，既能作用于RNA也能作用于DNA，因此統(tǒng)稱為核酸酶（nuclease）。根據(jù)核酸酶作用的位置不同，又可將核酸酶分為核酸外切酶（exonuclease）和核酸內(nèi)切酶（endonuclease）。 [3] 

分類介紹

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核酸外切酶

有些核酸酶能從DNA或RNA鏈的一端逐個水解下單核苷酸，所以稱為核酸外切酶。只作用于DNA的核酸外切酶稱為脫氧核糖核酸外切酶，只作用于RNA的核酸外切酶稱為核糖核酸外切酶；也有一些核酸外切酶可以作用于DNA或RNA。核酸外切酶從3′端開始逐個水解核苷酸，稱為3′→5′外切酶，例如，蛇毒磷酸二酯酶即是一種3′→5′外切酶，水解產(chǎn)物為5′核苷酸；核酸外切酶從5′端開始逐個水解核苷酸，稱為5′→3′外切酶，例如：牛脾磷酸二酯酶即是一種5′→3′外切酶，水解產(chǎn)物為3′核苷酸。

核酸內(nèi)切酶

核酸內(nèi)切酶催化水解多核苷酸內(nèi)部的磷酸二酯鍵。有些核酸內(nèi)切酶僅水解5′磷酸二酯鍵，把磷酸基團留在3′位置上，稱為5′-內(nèi)切酶；而有些僅水解3′-磷酸二酯鍵，把磷酸基團留在5′位置上，稱為3′-內(nèi)切酶。還有一些核酸內(nèi)切酶對磷酸酯鍵一側(cè)的堿基有專一要求，例如胰臟核糖核酸酶（RNaseA）即是一種高度專一性核酸內(nèi)切酶，它作用于由嘧啶核苷酸C‘3處的羥基與下一個核苷酸C5’處的磷酸形成的3‘，5’-磷酸二脂鍵，產(chǎn)物為以3′嘧啶核苷酸結(jié)尾的低聚核苷酸和以5’核苷酸開頭的低聚核苷酸。

發(fā)展歷史

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20世紀70年代，在細菌中陸續(xù)發(fā)現(xiàn)了一類核酸內(nèi)切酶，能專一性地識別并水解雙鏈DNA上的特異核苷酸順序，稱為限制性核酸內(nèi)切酶（restriction endonuclease，簡稱限制酶）。當外源DNA侵入細菌后，限制性內(nèi)切酶可將其水解切成片段，從而限制了外源DNA在細菌細胞內(nèi)的表達，而細菌本身的DNA由于在該特異核苷酸順序處被甲基化酶修飾，不被水解，從而得到保護。

限制性核酸內(nèi)切酶的研究和應用發(fā)展很快，已提純的限制性核酸內(nèi)切酶有100多種，許多已成為基因工程研究中*的工具酶。

限制性核酸內(nèi)切酶可被分成三種類型。Ⅰ型和Ⅲ型限制酶水解DNA需要消耗ATP，全酶中的部分亞基有通過在特殊堿基上補加甲基基團對DNA進行化學修飾的活性。

Ⅰ型和Ⅲ型酶具有限制和修飾兩種作用，而特異性弱，切割位點的序列不固定，不已知，不宜用于基因克隆中。

Ⅱ型限制酶水解DNA不需要ATP也不以甲基化或其它方式修飾DNA，能在所識別的特殊核苷酸順序內(nèi)或附近切割DNA。因此，被廣泛用于DNA分子克隆和序列測定。

本質(zhì)研究

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關(guān)于網(wǎng)上描述核酸酶的本質(zhì)是RNA，有一定誤區(qū)。

首先，核酸酶的本質(zhì)是蛋白質(zhì)。

1，如圖是核酸酶的

三級結(jié)構(gòu)示意圖。可以看出核酸酶是由氨基酸合成的。

2，從發(fā)展歷*看：

RNA的催化作用是在1985年Cech等人對四膜蟲rRNA自我剪接機制地深入研究時發(fā)現(xiàn)的[4]  。而基因工程在1980年就成功做成世界上*只轉(zhuǎn)基因動物（小鼠） [5]  。也就說1980年就已經(jīng)用核酸酶來切割DNA獲取目的基因了，而RNA類酶（核酶）的催化作用是在1985年才發(fā)現(xiàn)并提出來的。

請注意區(qū)分核酶（Ribozyme,有生物催化功能的RNA)和核酸酶（RNAse/DNAse，水解核酸的酶）

酶（enzyme）是由活細胞產(chǎn)生的、對其底物具有高度特異性和高度催化效能的蛋白質(zhì)或RNA。酶的催化作用有賴于酶分子的一級結(jié)構(gòu)及空間結(jié)構(gòu)的完整。若酶分子變性或亞基解聚均可導致酶活性喪失。 [1]  酶屬生物大分子，分子質(zhì)量至少在1萬以上，大的可達百萬。

酶是一類極為重要的生物催化劑（biocatalyst）。由于酶的作用，生物體內(nèi)的化學反應在極為溫和的條件下也能高效和特異地進行。 [1] 

隨著人們對酶分子的結(jié)構(gòu)與功能、酶促反應動力學等研究的深入和發(fā)展，逐步形成酶學（enzymology）這一學科。 [1] 

酶的化學本質(zhì)是蛋白質(zhì)（protein）或RNA（Ribonucleic Acid），因此它也具有一級、二級、三級，乃至四級結(jié)構(gòu)。按其分子組成的不同，可分為單純酶和結(jié)合酶。僅含有蛋白質(zhì)的稱為單純酶；結(jié)合酶則由酶蛋白和輔助因子組成。例如，大多數(shù)水解酶單純由蛋白質(zhì)組成；黃素單核苷酸酶則由酶蛋白和輔助因子組成。結(jié)合酶中的酶蛋白為蛋白質(zhì)部分，輔助因子為非蛋白質(zhì)部分，只有兩者結(jié)合成全酶才具有催化活性。 [1] 

研究歷史

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1773年，意大利科學家斯帕蘭扎尼（L.Spallanzani，1729—1799）設計了一個巧妙的實驗：將肉塊放入小巧的金屬籠中，然后讓鷹吞下去。過一段時間他將小籠取出，發(fā)現(xiàn)肉塊消失了。

1833年，法國的*（Payen）和帕索茲（Persoz）從麥芽的水解物中用酒精沉淀得到一種可使淀粉水解生成糖的物質(zhì)，并將其命名為diastase，也就是現(xiàn)在所謂的*。后來，diastase在法國成為用來表示所有酶的名稱。 [2] 

1836年，德國馬普生物研究所科學家施旺（T.Schwann，1810—1882）從胃液中提取出了消化蛋白質(zhì)的物質(zhì)，解開消化之謎。

1878年，庫尼（Kunne）把酵母中進行酒精發(fā)酵的物質(zhì)稱為“酶”（enzyme），這次來自希臘文，意即“在酒精中”。

1913年，美國科學家米徹利斯（Michaelis）和曼吞（Menten）根據(jù)中間產(chǎn)物學說推導出酶催化基本方程的米式方程。

1926年，美國科學家薩姆納（J.B.Sumner，1887—1955）從刀豆種子中提取出脲酶的結(jié)晶，并通過化學實驗證實脲酶是一種蛋白質(zhì)。

20世紀30年代，科學家們相繼提取出多種酶的蛋白質(zhì)結(jié)晶，并指出酶是一類具有生物催化作用的蛋白質(zhì)。

1982年，美國科學家切赫（T.R.Cech，1947—）和奧爾特曼（S.Altman，1939—）發(fā)現(xiàn)少數(shù)RNA也具有生物催化作用，并將其命名為ribozyme。 [3] 

1982年，美國科學家T.Cech和他的同事在對“四膜蟲編碼rRNA前體的DNA序列含有間隔內(nèi)含子序列”的研究中發(fā)現(xiàn)，自身剪接內(nèi)含子的RNA具有催化功能。 [1]  為了與酶(enzyme)區(qū)分，Cech將它命名為ribozyme，譯名“核酶”，在非編碼RNA的分類中它也被稱為“催化性小RNA”。 [1]  [4] 

1986年，Schultz和Lerner研制成功抗體酶(abzyme)。

理化性質(zhì)

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組成

按照酶的化學組成可將酶分為單純酶和結(jié)合酶兩類。單純酶分子中只有氨基酸殘基組成的肽鏈。結(jié)合酶分子中則除了多肽鏈組成的蛋白質(zhì)，還有非蛋白成分，如金屬離子、鐵卟啉或含B族維生素的小分子有機物。結(jié)合酶的蛋白質(zhì)部分稱為酶蛋白（apoenzyme），非蛋白質(zhì)部分統(tǒng)稱為輔助因子 （cofactor），兩者一起組成全酶（holoenzyme）；只有全酶才有催化活性，如果兩者分開則酶活力消失。非蛋白質(zhì)部分如鐵卟啉或含B族維生素的化合物若與酶蛋白以共價鍵相連的稱為輔基（prosthetic group），用透析或超濾等方法不能使它們與酶蛋白分開；反之兩者以非共價鍵相連的稱為輔酶（coenzyme），可用上述方法把兩者分開。輔助因子有兩大類，一類是金屬離子，且常為輔基，起傳遞電子的作用；另一類是小分子有機化合物，主要起傳遞氫原子、電子或某些化學基團的作用。

結(jié)合酶中的金屬離子有多方面功能，它們可能是酶活性中心的組成成分；有的可能在穩(wěn)定酶分子的構(gòu)象上起作用；有的可能作為橋梁使酶與底物相連接。輔酶與輔基在催化反應中作為氫或某些化學基團的載體，起傳遞氫或化學基團的作用。體內(nèi)酶的種類很多，但酶的輔助因子種類并不多，常見到幾種酶均用某種相同的金屬離子作為輔助因子的例子，同樣的情況亦見于輔酶與輔基，如3-磷酸甘油醛脫氫酶和乳酸脫氫酶均以NAD+作為輔酶。酶催化反應的特異性決定于酶蛋白部分，而輔酶與輔基的作用是參與具體的反應過程中氫及一些特殊化學基團的運載。對需要輔助因子的酶來說，輔助因子也是活性中心的組成部分。

酶蛋白的大部分氨基酸殘基并不與底物接觸。組成酶活性中心的氨基酸殘基的側(cè)鏈存在不同的功能基團，如-NH2。-COOH、-SH、-OH和咪唑基等，它們來自酶分子多肽鏈的不同部位。有的基團在與底物結(jié)合時起結(jié)合基團（binding group）的作用，有的在催化反應中起催化基團（catalytic group）的作用。但有的基團既在結(jié)合中起作用，又在催化中起作用，所以常將活性部位的功能基團統(tǒng)稱為必需基團（essential group）。 [4] 

空間結(jié)構(gòu)

它們通過多肽鏈的盤曲折疊，組成一個在酶分子表面、具有三維空間結(jié)構(gòu)的孔穴或裂隙，以容納進入的底物與之結(jié)合并催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物，這個區(qū)域即稱為酶的活性中心。不過酶的活性中心（active center）只是酶分子中的很小部分。酶催化反應的特異性實際上決定于酶活性中心的結(jié)合基團、催化基團及其空間結(jié)構(gòu)。

而酶活性中心以外的功能集團則在形成并維持酶的空間構(gòu)象上也是必需的，故稱為活性中心以外的必需基團